神经珠蛋白的最新研究

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神经珠蛋白的最新研究

神经珠蛋白是一种新型的球蛋白,最近由德国科学家发现的。目前,基因序列已经从人类、老鼠和鱼组织。发现人类的信使rna序列neuroeprophin(hNhg)是77年27个基点的长度,包括n重复,4个外显子和3个内含子,编码151个氨基酸。与小鼠相比neuroblastin(mNgb),相应的酸度为94%。鱼的球蛋白(fNhg)编码9氨基酸分子量约16 kD。已具有高亲和力和可逆结合氧的功能。和可以帮助氧气穿过血脑屏障,在神经细胞代谢增加氧的运输,储存和供应。进一步的研究将为生物医学和生命科学提供新的想法,将打开一个全新的市场。

神经珠蛋白的生化功能

血红蛋白是一个相对深入的研究蛋白质,它的基本分子球蛋白链,分子量约为1700的小球蛋白,带着你们的铁原子的中心林戒指。血红蛋白是广泛存在于各种生物,它的功能是携带和运输氧气,包括除氧、转让、解毒酶一氧化氮和生产活动

性。虽然肌红蛋白是参与的储存氧气的扩散,促进氧气到肌肉细胞。

Dewilde最近和其他生化特点和配体N gh绑定属性表明,hNgh和mNgh hexa-coordinated脱氧铁(价)结构,显示His-Fe2 +他的模式。O2或公司能够取代内源性蛋白配体和诱变处理的终端形式组氨酸Ngb由于E7-His配体的结合hexa-coordinated债券结构和没有显示pH-dependent。闪光光解研究表明,O2和展览有限公司重组率高和低离解率,表明这些配体内部有很高的亲和力。配体的结合率和脱氧复合物导致分离的蛋白质配体,表明O2和配体的结合是缓慢的体内。这种竞争的结果,观察到0 2关联重组人类Ngb一般(1托,37°C),已自氧化率高,并且可以在37°C氧化空气几分钟。的氧化还原电势鼠标N hg EO = -129 mv,生理变化的范围之内。在自然条件下,重组鼠标Ngb出现作为一个单体。

mNgb血红蛋白的环境结构共振拉曼光谱显示价,复合物,有两个单位的结构,组成的一个开放结构的血红蛋白胶囊,在公司不与任何相邻的残留物;另一种是由一个封闭结构的阳离子残留接近公司集团稳定这个复杂。价+,- 02复合物检测到一个简单的诉扩展模式,类似于脊椎动物oxyMbs的频率和oxyHbs(571厘米)。Fe-C-O频率基于Ngh-enclosed结构表明结构具有很高的极性,这表明离解速率低于Mb。

神经珠蛋白的药理机制

虽然大脑只占人体的2%的质量,但它消耗人体对氧的20%。和非常敏感的神经细胞缺氧,缺氧只有几分钟就会死亡。和身体的能量主要来自葡萄糖的有氧氧化,这种能量用于消费两种形式,一种是通过细胞膜保持离子的浓度梯度;其次,通过神经细胞需要运输物质运动蛋白动能如果缺氧脑组织局部短,会导致神经细胞死亡和损失函数。存储在这个时候Ngb氧气有助于维持神经功能及时。此外,神经细胞肿瘤的生长非常快,血管生成和氧气供应是肿瘤生长的基础,因此,氧气供应管理已成为肿瘤治疗的新方法。

神经珠蛋白的最新研究

近年来,一类小说membrane-penetrating肽(Mpp)介导的核酸运输吸引了大量关注和对方并没有受到影响。这增加缺血半影最高,但并不是说已可能参与缺氧和触发一个衰减向量的识别因素,保护细胞反应,或缺血损伤一氧化氮。

体外培养的大鼠大脑皮层神经元缺氧,已表达和信使rna合成增加,表明转录诱导。神经元是转染反义寡核苷酸的N hg m R N,然后暴露于缺氧环境,和存活率较低而控制细胞。相反,过度的Nhg海马神经元缺氧细胞的存活率增加。通过体内实验中,大脑皮层的大脑皮层脑动脉闭塞后检查了90分钟,然后灌注恢复。结果,大量的细胞质中的Nhg缺血性半球神经细胞的增加。

太阳和其他生物学家已经发现,Nhg可以保护神经元缺氧环境。在N hg缺氧和缺血神经元的响应是否影响的研究。Ngg抗体被用于体外实验,发现在培养小鼠皮层神经元从氧气,N hg的表达增加,大量的m R N也增加。免疫组织化学显示,Ng b是主要表达在神经元的胞浆。NGB具有可逆的结合氧功能。

一系列的实验表明,高氧亲和力Ngb可以通过血脑屏障,增加氧运输、存储和供应过程中神经组织的新陈代谢。